Bioéléments, protéines et enzymes : cours de biologie et chimie du vivant

Tema 1 : Bioéléments, liaisons chimiques et biomolécules

Bioéléments primaires (essentiels à la vie, les plus importants, représentant environ 72 % de la masse corporelle) : N, H, C, S, P, O

Bioéléments secondaires (indispensables à l'existence de la vie, environ 1,9 %) : sodium, potassium, calcium, magnésium

Oligoéléments

Présents en très petites quantités (environ 0,1 %), mais tout aussi indispensables : manganèse, fer, cobalt, zinc, lithium, bore, aluminium, molybdène, vanadium, iode, silicium.

• Oligoéléments indispensables : nécessaires à tous les êtres vivants.
• Oligoéléments variés : nécessaires uniquement à certains organismes.

De l'atome à la matière

• Isotopes : formes atomiques d'un même élément qui diffèrent par le nombre de neutrons (donc par le nombre de masse).
• Atomes : constituent les éléments chimiques.
• Molécules : association d'un petit nombre d'atomes.
• Cristaux : assemblage d'un très grand nombre d'atomes.

Les atomes sont formés de particules : protons (+, dans le noyau), électrons (−, dans le cortège électronique) et neutrons (sans charge, dans le noyau).

• Numéro atomique : nombre de protons (et d'électrons).
• Nombre de masse : somme des protons et des neutrons.

Liaisons chimiques

Les liaisons chimiques sont des forces d'attraction qui maintiennent les atomes unis ; elles confèrent une énergie plus faible et une plus grande stabilité.

• Liaison ionique : transfert d'électrons d'un atome qui les perd vers un autre qui les gagne.
• Liaison covalente : union de deux atomes qui mettent en commun des électrons pour compléter leur dernière couche.
• Liaison hydrogène : l'oxygène attire des molécules d'eau et crée des liaisons faibles.

La stabilité d'un atome dépend de la structure électronique de sa dernière couche.

Ions et réactions d'oxydoréduction

• Ions : atomes chargés. Anion : chargé négativement (acide). Cation : chargé positivement (base).
• Oxydation : perte d'électrons. Réduction : gain d'électrons.

L'eau

L'eau est l'une des molécules les plus abondantes sur Terre. Ses propriétés : grand pouvoir dissolvant, cohésion (elle conserve sa forme), tension superficielle, adhérence, chaleur spécifique et chaleur latente élevées, dilatation lors de la solidification.

Métabolisme : ensemble des réactions chimiques se déroulant dans les cellules.

Acides, bases et sels

• Acides : libèrent des protons (H⁺).
• Bases : libèrent des ions hydroxyde (OH⁻) ou acceptent des protons.
• Sels : résultent de la réaction entre un acide et une base ; les protons de l'acide réagissent avec les OH⁻ pour former de l'eau, les autres ions forment le sel.

Sels minéraux : précipités, dissous sous forme d'ions, ou associés à d'autres molécules.

Osmose et pH

• Osmose : passage du solvant à travers une membrane semi-perméable afin d'égaliser les concentrations.
• Équilibre osmotique : équilibre entre les concentrations internes et externes en ions.
  • Solution hypotonique : plus diluée.
  • Solution hypertonique : plus concentrée.
  • Solution isotonique : les deux solutions ont la même concentration.
• pH : mesure le degré d'acidité ou de basicité d'une solution (pH = −log [H⁺]).
• Systèmes tampons : maintiennent le pH constant et évitent l'excès de H⁺ ou de OH⁻ (tampon phosphate, tampon bicarbonate, en milieu acide et alcalin).

Matière vivante

• Matières inorganiques : présentes aussi dans la matière minérale (eau, sels minéraux).
• Matières organiques : exclusives aux êtres vivants (glucides, lipides, protéines, acides nucléiques).

Le carbone

Le carbone possède 4 électrons sur sa dernière couche et peut se lier à 4 atomes. Ses squelettes carbonés peuvent être linéaires, ramifiés ou cycliques.

Groupes fonctionnels

Groupements d'atomes qui confèrent à la molécule ses principales propriétés physiques et chimiques ; ils sont très fréquents dans les molécules organiques.

Types de composés

• Hydrocarbures : composés de carbone et d'hydrogène uniquement.
• Composés oxygénés : hydrocarbures contenant de l'oxygène.
• Composés azotés : hydrocarbures contenant de l'azote.

Formules et isomérie

• Formules développées : représentent les liaisons par des traits d'union.
• Formules structurales : indiquent les liaisons et leur orientation dans l'espace à l'aide de modèles.
• Isomères : molécules ayant la même formule moléculaire mais des propriétés différentes, car leurs liaisons sont différentes.
  • Isomères structuraux : diffèrent par la position des liaisons covalentes.
  • Isomères géométriques : diffèrent par leur disposition spatiale.
  • Isomères énantiomères : images miroir l'une de l'autre.

Tema 2 : Les protéines

Généralités

Les protéines sont des macromolécules de masse moléculaire élevée, constituées de C, H, O et N, avec de petites quantités de soufre et d'autres éléments (phosphore, fer, cuivre, zinc, sélénium, magnésium, iode). Ce sont des polymères linéaires non ramifiés formés par l'union de 20 types d'acides aminés. Elles sont les instruments moléculaires par lesquels l'information génétique s'exprime.

Fonctions

Les protéines sont indispensables : elles forment la structure du corps, transportent des molécules, sont responsables de la contraction musculaire et du mouvement cellulaire, défendent l'organisme contre les infections, transmettent messages et signaux entre les cellules et assurent une fonction régulatrice. Cette grande diversité fonctionnelle les distingue des autres biomolécules comme les glucides ou les lipides.

Les acides aminés

Les acides aminés possèdent un groupe acide (−COOH), un groupe amine (−NH₂) et une chaîne latérale ou groupe R. Le groupe carboxyle est toujours terminal, tandis que le groupe amine occupe différentes positions selon qu'il est lié au carbone 1, 2, 3 ou 4. On connaît 200 types d'acides aminés, dont 20 entrent dans la composition des protéines ; les autres se trouvent dans différents tissus, par exemple chez les champignons et les plantes supérieures.

Fonctions des acides aminés : précurseurs du métabolisme, neurotransmetteurs, constituants des parois cellulaires.

Propriétés des acides aminés

• Composés solides, cristallins, solubles dans l'eau, à point de fusion élevé (supérieur à 200 °C).
• Activité optique et caractère chimique amphotère.
• Stéréoisomérie : tous les acides aminés possèdent un carbone asymétrique (le carbone α), lié à quatre substituants différents : un groupe amine, un groupe carboxyle, un radical R et un atome d'hydrogène. Les liaisons du carbone sont de disposition tétraédrique.
• Isomères optiques ou énantiomères : si un acide aminé dévie le plan de la lumière vers la droite, il est dit dextrogyre (+) ; s'il la dévie vers la gauche, il est lévogyre (−). Un acide aminé est de configuration D si le groupe amine est à droite, et de configuration L s'il est à gauche. Dans la nature, tous les acides aminés sont de configuration L.

Comportement chimique

Les acides aminés sont amphotères : ils peuvent se comporter comme un acide ou une base selon le pH du milieu. Le groupe carboxyle peut libérer un H⁺, tandis que le groupe amine peut l'accepter. À pH 7, les deux groupes sont ionisés et l'acide aminé existe sous forme d'ion dipolaire (zwitterion). Lorsque le pH diminue, la charge est positive ; lorsqu'il augmente, la charge est négative.

Le point isoélectrique est la valeur de pH pour laquelle le nombre de charges positives est égal au nombre de charges négatives.

Acides aminés essentiels

Ce sont ceux que l'organisme ne peut pas synthétiser. Chez l'être humain : phénylalanine, leucine, isoleucine, lysine, méthionine, tryptophane, thréonine et valine. Pendant l'enfance, l'histidine et l'arginine sont également indispensables.

Valeur biologique

Elle dépend de la quantité et du type d'acides aminés. Une protéine est de haute valeur biologique lorsqu'elle contient tous les acides aminés essentiels en quantité suffisante pour couvrir nos besoins. En cas de carence ou de quantité insuffisante d'un acide aminé, sa valeur diminue proportionnellement. L'association de différentes protéines végétales, dont les acides aminés se complètent, permet d'obtenir une protéine de haute valeur biologique.

Classification selon le groupe R

• Radicaux apolaires
• Radicaux polaires
• Radicaux basiques
• Radicaux acides

La liaison peptidique

Les acides aminés s'unissent par une liaison peptidique de type amide. Il s'agit d'une liaison covalente établie entre le groupe carboxyle de l'un et le groupe amine de l'autre. Ces liaisons ont un caractère polaire et interagissent entre elles et avec les chaînes latérales polaires par des ponts hydrogène.

La formation de la liaison peptidique entraîne la disparition du caractère amphotère des acides aminés concernés. Chaque protéine possède un point isoélectrique caractéristique, pour lequel sa charge nette est nulle. Les acides aminés unis sont appelés résidus.

La liaison peptidique présente un caractère partiel de double liaison et est relativement rigide : seul le carbone α possède une liberté de rotation. Ce comportement résulte du phénomène de résonance, les électrons étant partagés entre l'oxygène et le carbone.

Types de peptides

• Dipeptide : union de deux acides aminés.
• Oligopeptides : entre 2 et 12 acides aminés.
• Polypeptides : entre 12 et 100 acides aminés.
• Protéines : plus de 100 acides aminés (jusqu'à plus d'un million de daltons).

Fonctions biologiques des peptides

• Hormones (de structure peptidique) :
  • Ocytocine : provoque la contraction utérine et la sécrétion de lait par la glande mammaire, facilitant ainsi l'accouchement et l'expulsion du nouveau-né.
  • Glucagon (29 acides aminés) : effets opposés à ceux de l'insuline ; il incite le foie à hydrolyser le glycogène pour produire du glucose.
  • Somatostatine (tétradécapeptide) : participe à de nombreuses fonctions physiologiques, notamment la régulation de la libération de l'hormone de croissance.
  • Insuline : sécrétée par le pancréas endocrine, elle stimule l'absorption du glucose par les cellules. Elle est formée de deux chaînes polypeptidiques de 21 à 30 acides aminés.
• Antioxydants : le glutathion, un tripeptide, est le principal antioxydant intracellulaire et participe aux processus de détoxification.
• Neurotransmetteurs : l'enképhaline, composée de 31 acides aminés, est produite par les neurones et supprime les sensations douloureuses ; elle agit de manière semblable à la morphine, c'est pourquoi on parle de peptides opiacés.
• Agents vasoactifs : certains peptides ont une action vasodilatatrice qui réduit la tension artérielle.
• Antibiotiques.

Structure des protéines

L'activité biologique des protéines dépend de leur structure tridimensionnelle, ou conformation spatiale. On distingue quatre niveaux d'organisation structurale.

Structure primaire

Toutes les protéines possèdent une structure primaire, formée par la séquence linéaire des acides aminés. Cette chaîne est constituée de plans articulés, car les liaisons peptidiques ne peuvent pas tourner et les atomes de chaque liaison se trouvent dans un même plan. La séquence d'acides aminés est déterminée par le contrôle génétique, c'est-à-dire par la séquence de nucléotides de l'ADN.

Structure secondaire

Il s'agit de la disposition dans l'espace de la structure primaire. Il existe trois types :

• Hélice alpha : se forme lorsque la structure primaire s'enroule en hélice sur elle-même. Elle est stabilisée par des ponts hydrogène établis entre le C=O d'un acide aminé et le H du groupe N−H d'un autre acide aminé situé plus loin dans la chaîne.
• Collagène.
• Feuillet bêta : forme une chaîne étendue en zigzag ; en raison de sa forme, on parle de feuillet plissé.

Structure tertiaire

Elle résulte des liaisons entre radicaux :

1. Ponts disulfure
2. Ponts hydrogène entre groupes R polaires
3. Interactions hydrophobes
4. Forces de van der Waals
5. Liaisons ioniques entre groupes R chargés

Structure quaternaire

Elle est constituée de deux ou trois chaînes. L'ensemble possède une structure globulaire, car en se repliant, les chaînes restent enfermées dans cette forme sphérique.

Il existe aussi des protéines à structure filamenteuse. Elles sont insolubles dans l'eau et assurent des fonctions de soutien. Exemple : le collagène. Les cheveux, quant à eux, contiennent de la kératine en structure alpha, avec des ponts disulfure et des ponts hydrogène.

Classification des protéines

• Holoprotéines : constituées uniquement d'acides aminés.
  • Filamenteuses
  • Globulaires
• Hétéroprotéines : contiennent en plus une partie non protéique.
  • Glycoprotéines (kératines, élastine, collagène)
  • Ovalbumine, caséine
  • Perméases, géralbumine

Fonctions des protéines

Fonctions structurale, de réserve, de transport, enzymatique, hormonale, de défense, contractile et homéostatique.

• Enzymes : protéines à fonction biocatalytique (lipase, catalase, maltase).
• Thyroxine : sécrétée par la thyroïde, elle régule le métabolisme.
• Hormone de croissance : sécrétée par l'hypophyse.
• Immunoglobulines : anticorps qui interviennent lorsqu'un corps étranger pénètre dans l'organisme.
• Actine et myosine : forment les fibres musculaires et sont responsables de la contraction.
• Homéostasie : équilibre et stabilité interne des différents systèmes biologiques, notamment la régulation du pH.

Les enzymes

Les enzymes exercent leur action à température ambiante et ne sont pas altérés au cours des réactions. Un enzyme peut transformer de grandes quantités de la substance sur laquelle il agit, appelée substrat.

Les holoenzymes sont formés de chaînes polypeptidiques et comprennent :

• L'apoenzyme (partie protéique)
• Le cofacteur (partie non protéique)

Le centre actif de l'enzyme est la zone précise, de forme spécifique, à laquelle se lie le substrat.

Les principaux facteurs influençant l'activité enzymatique sont la température, le pH et la concentration en substrat.

Enzymes allostériques : constitués de deux ou plusieurs sous-unités formées de chaînes polypeptidiques, ce sont des protéines à structure quaternaire. Outre leur centre actif, ils possèdent un ou plusieurs centres allostériques auxquels peuvent se fixer d'autres molécules.

Les vitamines

Les vitamines sont des molécules organiques de nature très diverse, indispensables au bon fonctionnement du métabolisme. Elles se répartissent en deux groupes :

• Hydrosolubles : solubles dans l'eau. Ce sont les vitamines du complexe B, qui jouent le rôle de coenzymes ou de précurseurs de coenzymes.
• Liposolubles : insolubles dans l'eau et solubles dans les solvants apolaires. Il s'agit des vitamines A, D, E et K.

Les hormones

Les hormones sont des substances chimiques sécrétées par une cellule ou un groupe de cellules, qui passent dans le sang et transportent l'information vers une cible éloignée, où elles exercent leur action à des concentrations très faibles.

Il existe trois types d'hormones selon leur constitution chimique :

1. Aminées
2. Stéroïdiennes
3. Peptidiques