Enzymes et Acides Aminés : Fondamentaux de la Biochimie

Résumé

Ce document présente les enzymes, des protéines qui accélèrent les réactions chimiques, et leur classification en six familles selon leur fonction. Il décrit ensuite les acides aminés, monomères des protéines, leur liaison peptidique et leur classement selon la chaîne latérale, ainsi que les acides aminés essentiels et non essentiels.

Points clés

Les enzymes sont des protéines qui accélèrent les réactions chimiques sans réagir avec leurs substrats et sans modifier l'équilibre de la réaction.
Le nom d'une enzyme se forme à partir du nom de son substrat auquel on ajoute le suffixe « -ase ».
Les enzymes se répartissent en six classes : oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases et ligases.
Les protéines sont formées de 20 acides aminés différents, liés par des liaisons peptidiques ; on parle de protéine au-delà de 50 acides aminés.
Les acides aminés se classent selon leur chaîne latérale (groupe R) : polaires neutres, non polaires, acides, basiques et aromatiques.
Le corps ne peut pas synthétiser les neuf acides aminés essentiels, qui doivent donc venir de l'alimentation ou de suppléments.

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Les Enzymes

Les enzymes sont des substances de nature protéique qui catalysent les réactions chimiques. Ce sont des molécules de protéines qui ont la capacité de faciliter et d'accélérer les réactions chimiques se produisant dans les tissus vivants. Les enzymes ne réagissent pas chimiquement avec les substances sur lesquelles elles agissent (appelées substrats), ni ne modifient l'équilibre de la réaction.

Classification et Nomenclature des Enzymes

Le nom de l'enzyme est généralement formé à partir du nom du substrat auquel est ajouté le suffixe « -ase ». Les noms des enzymes révèlent ainsi leur fonction spécifique.

Oxydoréductases

Catalysent les réactions redox, qui impliquent le gain (réduction) ou la perte (oxydation) d'électrons. Les plus importantes sont les déshydrogénases et les oxydases.

Transférases

Transfèrent des groupes fonctionnels d'une molécule à une autre. Par exemple, les kinases transfèrent un groupe phosphate de l'ATP à une autre molécule.

Hydrolases

Brisent divers types de liaisons par l'introduction de radicaux -H et -OH (molécule d'eau).

Lyases

Ajoutent des groupes fonctionnels à des doubles liaisons, ou inversement.

Isomérases

Convertissent des substrats en leurs isomères.

Ligases (Synthases)

Lient différents types de molécules en utilisant l'énergie de l'hydrolyse de l'ATP. Par exemple, les polymérases.

Les enzymes sont essentielles à toutes les fonctions corporelles et se trouvent principalement dans la bouche, l'estomac, les intestins, le sang et chaque organe du corps.

Les Acides Aminés

Les acides aminés (AA) sont les monomères des protéines. Deux acides aminés se combinent lors d'une réaction de condensation qui libère de l'eau pour former une liaison peptidique. Ces deux résidus d'acides aminés forment un dipeptide. Si un troisième acide aminé se joint, il forme un tripeptide, et ainsi de suite pour former un polypeptide. Les acides aminés sont caractérisés par un groupe carboxyle, un groupe amine, un atome d'hydrogène et une chaîne latérale (groupe R) attachés à un carbone alpha.

On parle de protéine lorsque la chaîne polypeptidique contient plus de 50 acides aminés. Il existe 20 acides aminés différents qui composent les protéines.

Classification des Acides Aminés

Les acides aminés sont classifiés en fonction des propriétés de leur chaîne latérale (groupe R).

Acides Aminés Polaires Neutres

Sérine (Ser, S)
Thréonine (Thr, T)
Cystéine (Cys, C)
Asparagine (Asn, N)
Glutamine (Gln, Q)
Tyrosine (Tyr, Y)

Acides Aminés Non Polaires

Glycine (Gly, G)
Alanine (Ala, A)
Valine (Val, V)
Leucine (Leu, L)
Isoleucine (Ile, I)
Méthionine (Met, M)
Proline (Pro, P)
Phénylalanine (Phe, F)
Tryptophane (Trp, W)

Acides Aminés Acides

Acide Aspartique (Asp, D)
Acide Glutamique (Glu, E)

Acides Aminés Basiques

Lysine (Lys, K)
Arginine (Arg, R)
Histidine (His, H)

Acides Aminés Aromatiques

Phénylalanine (Phe, F)
Tyrosine (Tyr, Y)
Tryptophane (Trp, W)

Acides Aminés Essentiels

Ce sont ceux que le corps ne peut pas synthétiser ou qu'il synthétise en quantités insuffisantes. Ils doivent donc être apportés par l'alimentation ou des suppléments. Ils incluent :

Phénylalanine
Méthionine
Histidine
Tryptophane
Thréonine
Leucine
Isoleucine
Lysine
Valine

Acides Aminés Non Essentiels

Ce sont les acides aminés que le corps peut synthétiser à partir d'autres molécules. Ils incluent :

Alanine
Acide Aspartique
Glycine
Sérine
Asparagine
Acide Glutamique
Arginine
Cystine
Tyrosine
Cystéine
Glutamine
Proline

Questions fréquentes

Pourquoi une enzyme porte-t-elle un nom en « -ase » ?

Son nom est formé à partir du nom de son substrat, auquel on ajoute le suffixe « -ase ». Ce nom révèle sa fonction spécifique.

Quelle est la différence entre acides aminés essentiels et non essentiels ?

Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être synthétisés par le corps, ou le sont en quantité insuffisante, et doivent venir de l'alimentation. Les non essentiels peuvent être synthétisés à partir d'autres molécules.

Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?

C'est la liaison formée par une réaction de condensation entre deux acides aminés, qui libère de l'eau. Deux acides aminés unis forment un dipeptide.