Impact de la Chaleur sur les Protéines et Lipides Alimentaires
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Impact Chaleur sur Protéines Alimentaires
Propriétés Fonctionnelles des Protéines
Les protéines dans les aliments possèdent diverses propriétés fonctionnelles essentielles :
- Hydratation
- Formation de mousse
- Solubilité
- Émulsification
- Viscosité
- Formation de gel
- Captation d'arôme
- Texture
- Interaction avec d'autres composants alimentaires
Dénaturation des Protéines
La dénaturation des protéines est un processus qui altère leur structure tridimensionnelle. Elle peut être causée par divers facteurs :
Causes de la Dénaturation
- Physiques : chauffage, refroidissement, traitement mécanique, pression hydrostatique, rayonnement.
- Chimiques : acides, bases, métaux, solvants organiques.
Effets de la Dénaturation
La dénaturation entraîne plusieurs changements dans les propriétés des protéines :
- Changements dans la solubilité (exposition d'unités peptidiques hydrophobes ou hydrophiles)
- Changements dans la capacité d'absorption d'eau
- Perte de l'activité biologique
- Augmentation du risque d'attaque chimique par l'exposition à d'autres liaisons peptidiques
- Changements dans la viscosité des solutions
- Diminution de la capacité de cristallisation
Effets sur la Couleur
La couleur de certains pigments protéiques peut être affectée par la dénaturation ou d'autres traitements :
- Myoglobine (rouge) → Metmyoglobine (brun)
- Chlorophylle (vert brillant) → Phéophytine (vert/brun)
Fonctions Huiles et Graisses dans Aliments
Les huiles et graisses jouent plusieurs rôles essentiels dans les aliments :
- Lubrifiant
- Agent de transfert de chaleur (notamment lors de la friture)
- Sont absorbées dans les aliments frits
- Rehaussent la saveur et la texture des aliments
- Améliorent l'apparence des aliments
- Forment la croûte par interaction chimique avec les aliments (par exemple, croûte de pain)
- Améliorent la conservation (pour leur faible pression de vapeur, elles ne sont pas volatiles, par exemple, maintien du pain frais)
Impact Chaleur sur Protéines de Viande
Propriétés Fonctionnelles Protéines de Viande
Les principales propriétés fonctionnelles des protéines de viande incluent :
- Solubilité
- Capacité de rétention d'eau
- Capacité émulsifiante
- Coagulabilité
- Capacité de liaison
- Couleur
- Absorption des saveurs
Capacité de Rétention d'Eau (CRE)
Elle est définie comme la capacité de la viande à conserver son eau lorsque des forces extérieures sont appliquées (réductions, pression, broyage, traitement thermique). La plupart des propriétés physiques de la viande (couleur, texture, fermeté, jutosité) dépendent largement de la CRE.
Une grande partie de l'eau dans le muscle est fermement attachée aux protéines. Lors de la conversion du muscle en viande, une diminution du pH et la dénaturation subséquente des protéines entraînent une baisse de la CRE. Le traitement thermique dénature également les protéines et provoque une perte d'eau.
Capacité Émulsifiante
Si la quantité de protéines est faible par rapport à la graisse, les globules gras ne sont pas correctement enrobés, ce qui peut entraîner une rupture de l'émulsion par application de chaleur. Dans les émulsions de viande pauvres en protéines et riches en graisse et collagène (comme la peau de porc), la graisse peut être libérée pendant le chauffage.
Coagulabilité
Les protéines de viande sont partiellement dénaturées (coagulation) lorsque la viande est acide (pH faible) ou alcaline (pH élevé). Elles sont également partiellement dénaturées par la chaleur et par l'effet des basses températures (gel).
La coagulation peut aider à maintenir une émulsion stable dans un produit fini (saucisses, mortadelle, salami, etc.).
Capacité de Liaison
Les protéines contractiles solubilisées (actine, myosine, troponine, etc.) passent de l'état de sol à celui de gel (substance épaisse). Elles aident à unir les morceaux de viande pendant le chauffage ou la modification du pH, se liant fortement aux composants du caillot pour obtenir un produit homogène et compact.
Couleur
La couleur de la viande est principalement due au pigment myoglobine. L'oxydation transforme la myoglobine (rouge, Fe++) en metmyoglobine (brun, Fe+++), ce qui est commercialement indésirable.
Le nitrosomyoglobine, formé par l'ajout de sels de salaison dans la charcuterie, se transforme par la chaleur en nitrosomiohémochromogène, un pigment plus stable (par exemple, la couleur rose du jambon cuit).
Digestibilité des Protéines
La qualité des protéines alimentaires dépend de leur digestibilité et de leur capacité à fournir tous les acides aminés essentiels nécessaires pour répondre aux besoins humains.
Solubilité
Les protéines contractiles du muscle (actine, myosine, troponine et autres) sont libérées de la fibre musculaire lorsqu'elles sont soumises à une force ionique (ajout de sel) et à la rupture de la membrane lors de traitements mécaniques (comme le hachage). En ajoutant du sel, de la saumure et/ou des polyphosphates, les protéines sont solubilisées, passant de l'état de sol à celui de gel, formant une substance collante qui lie.