Enzymes et Acides Aminés : Fondamentaux de la Biochimie

Les Enzymes

Les enzymes sont des substances de nature protéique qui catalysent les réactions chimiques. Ce sont des molécules de protéines qui ont la capacité de faciliter et d'accélérer les réactions chimiques se produisant dans les tissus vivants. Les enzymes ne réagissent pas chimiquement avec les substances sur lesquelles elles agissent (appelées substrats), ni ne modifient l'équilibre de la réaction.

Classification et Nomenclature des Enzymes

Le nom de l'enzyme est généralement formé à partir du nom du substrat auquel est ajouté le suffixe « -ase ». Les noms des enzymes révèlent ainsi leur fonction spécifique.

Oxydoréductases

Catalysent les réactions redox, qui impliquent le gain (réduction) ou la perte (oxydation) d'électrons. Les plus importantes sont les déshydrogénases et les oxydases.

Transférases

Transfèrent des groupes fonctionnels d'une molécule à une autre. Par exemple, les kinases transfèrent un groupe phosphate de l'ATP à une autre molécule.

Hydrolases

Brisent divers types de liaisons par l'introduction de radicaux -H et -OH (molécule d'eau).

Lyases

Ajoutent des groupes fonctionnels à des doubles liaisons, ou inversement.

Isomérases

Convertissent des substrats en leurs isomères.

Ligases (Synthases)

Lient différents types de molécules en utilisant l'énergie de l'hydrolyse de l'ATP. Par exemple, les polymérases.

Les enzymes sont essentielles à toutes les fonctions corporelles et se trouvent principalement dans la bouche, l'estomac, les intestins, le sang et chaque organe du corps.

Les Acides Aminés

Les acides aminés (AA) sont les monomères des protéines. Deux acides aminés se combinent lors d'une réaction de condensation qui libère de l'eau pour former une liaison peptidique. Ces deux résidus d'acides aminés forment un dipeptide. Si un troisième acide aminé se joint, il forme un tripeptide, et ainsi de suite pour former un polypeptide. Les acides aminés sont caractérisés par un groupe carboxyle, un groupe amine, un atome d'hydrogène et une chaîne latérale (groupe R) attachés à un carbone alpha.

On parle de protéine lorsque la chaîne polypeptidique contient plus de 50 acides aminés. Il existe 20 acides aminés différents qui composent les protéines.

Classification des Acides Aminés

Les acides aminés sont classifiés en fonction des propriétés de leur chaîne latérale (groupe R).

Acides Aminés Polaires Neutres

• Sérine (Ser, S)
• Thréonine (Thr, T)
• Cystéine (Cys, C)
• Asparagine (Asn, N)
• Glutamine (Gln, Q)
• Tyrosine (Tyr, Y)

Acides Aminés Non Polaires

• Glycine (Gly, G)
• Alanine (Ala, A)
• Valine (Val, V)
• Leucine (Leu, L)
• Isoleucine (Ile, I)
• Méthionine (Met, M)
• Proline (Pro, P)
• Phénylalanine (Phe, F)
• Tryptophane (Trp, W)

Acides Aminés Acides

• Acide Aspartique (Asp, D)
• Acide Glutamique (Glu, E)

Acides Aminés Basiques

• Lysine (Lys, K)
• Arginine (Arg, R)
• Histidine (His, H)

Acides Aminés Aromatiques

• Phénylalanine (Phe, F)
• Tyrosine (Tyr, Y)
• Tryptophane (Trp, W)

Acides Aminés Essentiels

Ce sont ceux que le corps ne peut pas synthétiser ou qu'il synthétise en quantités insuffisantes. Ils doivent donc être apportés par l'alimentation ou des suppléments. Ils incluent :

• Phénylalanine
• Méthionine
• Histidine
• Tryptophane
• Thréonine
• Leucine
• Isoleucine
• Lysine
• Valine

Acides Aminés Non Essentiels

Ce sont les acides aminés que le corps peut synthétiser à partir d'autres molécules. Ils incluent :

• Alanine
• Acide Aspartique
• Glycine
• Sérine
• Asparagine
• Acide Glutamique
• Arginine
• Cystine
• Tyrosine
• Cystéine
• Glutamine
• Proline